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Enzimologia: Cinética Enzimática

Enzimologia: Cinética Enzimática
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A enzimologia estuda as enzimas e seus mecanismos de ação, fundamentais para reações bioquímicas nos organismos vivos. A cinética enzimática investiga como as enzimas catalisam reações e como variáveis influenciam sua atividade. O modelo de Michaelis-Menten é a base para entender esse processo, descrevendo a relação entre a concentração de substrato e a velocidade da reação enzimática.

De acordo com esse modelo, a velocidade de reação aumenta com a concentração de substrato até atingir um ponto de saturação, quando todas as enzimas estão ocupadas. Esse ponto é representado pela velocidade máxima (Vmax). A constante de Michaelis (Km) indica a afinidade da enzima pelo substrato; valores menores de Km indicam maior afinidade.

Diversos fatores podem afetar a atividade enzimática, incluindo temperatura, pH, e a presença de inibidores ou ativadores. O aumento da temperatura geralmente acelera a reação até um certo limite, após o qual a enzima pode se desnaturar. O pH também deve ser adequado para que a enzima mantenha sua estrutura ativa. Inibidores podem reduzir a atividade enzimática, enquanto ativadores a aumentam. Compreender esses fatores é essencial para diversas áreas da biotecnologia e medicina.


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