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Enzimología: Cinética enzimática

Enzimología: Cinética enzimática
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La enzimología estudia las enzimas y sus mecanismos de acción, que son fundamentales para las reacciones bioquímicas en los organismos vivos. La cinética enzimática investiga cómo las enzimas catalizan las reacciones y cómo las variables influyen en su actividad. El modelo de Michaelis-Menten es la base para comprender este proceso, describiendo la relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de la reacción enzimática.

Según este modelo, la velocidad de reacción aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar un punto de saturación, cuando todas las enzimas están ocupadas. Este punto está representado por la velocidad máxima (Vmax). La constante de Michaelis (Km) indica la afinidad de la enzima por el sustrato; Valores de Km más bajos indican mayor afinidad.

Varios factores pueden afectar la actividad enzimática, incluida la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores o activadores. Aumentar la temperatura generalmente acelera la reacción hasta un cierto límite, después del cual la enzima puede desnaturalizarse. El pH también debe ser adecuado para que la enzima mantenga su estructura activa. Los inhibidores pueden reducir la actividad enzimática, mientras que los activadores la aumentan. Comprender estos factores es esencial para varias áreas de la biotecnología y la medicina.


¿Lo sabías?


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